кофермента НАД [33]. Изучение активности АльДГ-2 с низкой Км
в клетках H4IIEC3 гепатомы крыс при их инкубации с прогестеро
ном, дигидротестостероном, тиреоидными гормонами выявило по
вышение активности фермента [84]. Отмечено некоторое сниже
ние активности АльДГ под действием эстрадиола [148], а сведения
о влиянии тестостерона - отличаются противоречивостью [13, 148].
Молекулярно-генетическое исследование показало роль некоторых
ядерных факторов в регуляции транскрипции гена митохондри
альной АльДГ [205], вместе с тем, механизмы гормональной регу
ляции активности этого фермента остаются неясными.
Другие ацетальдегид-окисляющие ферменты, среди которых
наиболее известны ксантиноксидаза и альдегидоксидаза, по-
видимому не определяют скорость окисления ацетальдегида in vivo
[33, 142, 143], так как характеризуются низким сродством к этому
субстрату. Но при алкоголизации они способны участвовать в реа
лизации токсических эффектов, связанных с тем, что в при окис
лении ацетальдегида этими энзимами продуцируются активные
формы кислорода, инициирующие реакции свободно-радикального
окисления липидов биомембран [178, 192]. В то же время, ксанти-
ноксидазная система является одним из путей генерации перекиси
водорода, необходимой для окисления этанола каталазой [9].
Активность ксантиноксидазы увеличивается при многих па
тологических процессах, в том числе и в условиях стресса [32].
Тем не менее, вопрос о регуляции ее активности недостаточно из
учен. Обнаружена высокая степень индуцибельности фермента под
18
