том, что при добавлении этого нуклеотида к первичной культуре
гепатоцитов крыс возрастала активность АДГ и содержание соот
ветствующей мРНК. Увеличение активности фермента наблюда
лось и при использовании ингибитора фосфодиэстеразы - теофил-
лина [175]. Эти факты свидетельствуют о том, что изменение про
цессов биосинтеза энзимного белка является практически един
ственным изученным механизмом гормональной регуляции АДГ.
На скорость окисления этанола алкогольдегидрогеназой ока
зывают влияние и метаболические факторы, среди которых особое
место принадлежит интенсивности митохондриального реокисле
ния НАДН, лимитирующей активность фермента in vivo [38, 85].
Ингибирование активности АДГ может быть связано с кон
курентными взаимоотношениями ингибитора и кофермента, что
продемонстрировано в отношении ацетилкарнитина [185]. Кроме
того, в опытах, проведенных на изолированных гепатоцитах крыс,
R. A. Page et al. показали, что с увеличением интрацеллюлярной
концентрации ацетальдегида происходит снижение АДГ-
зависимого контроля окисления алкоголя и возрастает роль других
энзимов, осуществляющих его катаболизм [167].
Альтернативный, АДГ-независимый, путь окисления этанола
в печени осуществляется при участии каталазы и микросомальной
этанол-окисляющей системы [33, 142]. Каталаза, в присутствии
пероксида водорода и этанола, катализирует пероксидазную реак
цию
(рис. 1),
приводящую к образованию ацетальдегида [33, 70,
80]. Скорость этой реакции зависит от концентрации этанола, ак
13
