Упрощенная HTML-версия
24
римость в воде; белковые растворы обладают минимальной
устойчивостью и минимальным осмотическим давлением. ИЭТ
каждого белка определяется соотношением кислых и основных
групп, величиной их р
К
: чем больше это соотношение и ниже ве-
личина р
К
групп, тем ниже ИЭТ белка. У кислых белков ИЭТ
< 7, у нейтральных около 7, а у основных > 7; при рН < ИЭТ бе-
лок будет находиться в форме поликатиона, при рН > ИЭТ – в
форме полианиона, в ИЭТ – в форме амфотерного полииона
(цвиттер-полииона). ИЭТ большинства белков клеток животных,
растений, микроорганизмов лежит в пределах 5,5–6,0, а внутри-
клеточная величина р
Н
находится в пределах 7,0–7,2 (физиоло-
гическое значение
рН
). Следовательно, клеточные белки имеют в
общем отрицательный заряд, который уравновешивается неорга-
ническими катионами.
Поскольку каждый белок в водных или буферных растворах
имеет свой суммарный заряд определенной величины, это свой-
ство белков нашло широкое применение для их разделения мето-
дом электрофореза. Он основан на передвижении заряженной ча-
стицы в электрическом поле. Движение частицы происходит в
жидкой среде, которая удерживается инертным твердым носите-
лем, например полоской бумаги, гелевой пленкой из крахмала,
полиакриламидами, декстраном, ацетатом целлюлозы, что позво-
ляет существенно снизить диффузию фракционируемых белков в
отличие от электрофореза в водной среде. Жидкость же служит
проводящей средой для электрического поля, когда к ней прило-
жено внешнее напряжение. Подвижность заряженной молекулы в
электрическом поле называется
электрофоретической подвиж-
ностью
.
В клинической лабораторной практике наибольшее распро-
странение получил электрофореза белков на ацетатцеллюлозной
пленке, при использовании которого белки сыворотки крови раз-
деляют на альбумины, альфа-1-, альфа-2-, бета- и гамма-
глобулины.