Упрощенная HTML-версия
14
между функциональными группами, входящими в состав пептид-
ного остова.
Отдельные участки полипептидной цепи существуют в виде
-спирали, β-структуры (складчатого листа), нерегулярные
вторичные структуры (кольца, изгибы, петли).
Вторичная структура характеризует организацию полипеп-
тидного скелета. Внешне α-спираль похожа на слегка растянутую
спираль телефонного шнура. Термин «α-спираль» предложил
Л. Полинг, открывший такую укладку в α-кератине. На один ви-
ток спирали в среднем приходится 3,6 аминокислотных остатка, а
шаг спирали составляет 0,54 нм. α-спираль стабилизируется (т.е.
удерживается) с помощью большого количества водородных свя-
зей, которые образуются между атомами водорода и атомами бо-
лее электоотрицательного кислорода – атомов, входящих в состав
пептидных групп.
Рис. 1. Вторичная струк-
тура белков (
-спираль).
Полипептидная цепь обра-
зует спираль вращением
вокруг воображаемого
цилиндра
Рис. 2. Вид с торца
-спирали –
проекции боковых групп
ориентированы произвольно