Упрощенная HTML-версия
13
+Н
3
N – СН – СОО – +Н
3
N – СН – СОО – +Н
3
N – CН – СОО –
|
|
|
(CH
2
)
4
(CH
2
)
3
CH
2
|
|
NH
3
+
NH
|
С = NH
2
+
|
NH
2
Лизин
Аргинин
Гистидин
1.2. УРОВНИ СТРУКТУРНОЙ ОРГАНИЗАЦИИ
БЕЛКОВЫХ МОЛЕКУЛ
Пептидные цепи содержат десятки, сотни и тысячи амино-
кислотных остатков, соединенных прочными пептидными связя-
ми. За счет внутримолекулярных взаимодействий белки образуют
определенную пространственную структуру (конформацию).
Структура белковых молекул отличается значительной слож-
ностью и своеобразной организацией. Различают 4 уровня струк-
турной организации белка: первичную, вторичную, третичную и
четвертичную.
Первичная структура
– это последовательность аминокис-
лот в полипептидной цепи, соединенных пептидными связями. К
настоящему времени полностью расшифрована первичная струк-
тура многих белков: инсулина, гемоглобина, миоглобина, трип-
синогена, лизоцима и др. Установлены не только межвидовые, но
и выявляются индивидуальные особенности первичной структу-
ры отдельных белков.
Последовательность аминокислот в полипептидной цепи
определяет последующие уровни структурной организации бел-
ка, его важнейшие физико-химические, биологические свойства и
является уникальной в каждом отдельном случае (закрепленной
генетически).
Вторичная структура
– это конфигурация полипептидной
цепи в пространстве, образующаяся в результате взаимодействий
N
+
NH