Упрощенная HTML-версия
2) выбор превращения субстрата обеспечивается особенностями каталитического
участка активного центра фермента
3) способны катализировать единственную реакцию
4) активный центр фермента комплементарен только одному субстрату
5) действуют только на определенный тип связей в молекулах различных
субстратов
5. Причиной изменения конформации молекулы фермента при высокой
температуре (80 оС) может быть:
1) нарушение гидрофобных взаимодействий
2) разрушение водородных связей
3) разрыв дисульфидных связей
4) разрыв пептидных связей
Литература
Учебная
1. Северин Е.С. Биохимия, 2003.
2. Николаев А.Я. Биологическая химия, 2004.
3. Березов Т.Т. Биологическая химия, 2001.
Дополнительная
1. Уайт Л. Основы биохимии, 1981.
2. Строев Е.А. Биологическая химия, 1986.
3. Марри Р. Биохимия человека, 1993.
4. Эллиот В, Эллиот Д. Биохимия и молекулярная биология, 1999.
Тема занятия:
«КЛАССИФИКАЦИЯ И НОМЕНКЛАТУРА ФЕРМЕНТОВ.
ОПРЕДЕЛЕНИЕ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ АКТИВНОСТИ»
Вопросы для самоподготовки
1. Классификация и номенклатура ферментов.
2. Характеристика ферментов различных классов. Оксидоредуктазы, трансферазы,
гидролазы, лиазы, изомеразы, лигазы (синтетазы). Примеры реакций с участием ферментов.
3. Изоферменты. Характеристика изоферментов лактатдегидрогеназы (ЛДГ) и
креатинкиназы (КК).
4. Ферментативная кинетика. Зависимость скорости реакции от количества
фермента и субстрата, температуры и рН среды. Максимальная скорость реакции и константа
Михаэлиса (Км), их физический смысл.
5. Активность ферментов. Единицы и условия определения активности
ферментов.
Упражнения
1. Написать уравнения реакций с участием ферментов малатдегидрогеназы,
лактатдегидрогеназы, сукцинатдегидрогеназы. Указать витамины, производными которых
являются коферменты, принимающие участие в этих реакциях.