Упрощенная HTML-версия
20
молекул. Центры связывания белка с лигандом часто располага-
ются между доменами (например, центр связывания трипсина с
его лигандом имеет 2 домена, разделенных бороздкой).
В основе функционирования белков лежит их специфическое
взаимодействие с лигандами. Более 50000 индивидуальных бел-
ков, содержащих уникальные активные центры, способны связы-
ваться только с определенными лигандами и, благодаря особен-
ностям строения активного центра, проявлять свойственные им
функции. Очевидно, в первичной структуре содержится инфор-
мация о функции белков.
Четвертичная структура
– это высший уровень структур-
ной организации, возможный не у всех белков. Под четвертичной
структурой понимают способ укладки в пространстве нескольких
полипептидных цепей и формирование единого в структурном и
функциональном отношениях макромолекулярного образования.
Каждая отдельно взятая полипептидная цепь, получившая назва-
ние
протомера
или
субъединицы
, чаще всего не обладает биоло-
гической активностью. Эту способность белок приобретает при
определенном способе пространственного объединения входя-
щих в его состав протомеров. Образовавшуюся молекулу принято
называть
олигомером (мультимером)
.
Четвертичную структуру стабилизируют нековалентные свя-
зи, которые возникают между контактными площадками прото-
меров, которые взаимодействуют друг с другом по типу компле-
ментарности.
К белкам, имеющим четвертичную структуру, относятся
многие ферменты (лактатдегидрогеназа, глутаматдегидрогеназа и
др.), а также гемоглобин, сократительный белок мышц миозин.
Одни белки имеют небольшое число субъединиц 2–8, другие сот-
ни и даже тысячи субъединиц. Например, белок вируса табачной
мозаики имеет 2130 субъединиц.
Типичным примером белка, имеющего четвертичную струк-
туру, является гемоглобин. Молекула гемоглобина состоит из 4
субъединиц, т. е. полипептидных цепей, каждая из которых свя-
зана с гемом, из них 2 полипептидные цепи называются -2
α
и
-2
β
. Они различаются первичной структурой и длиной полипеп-
тидной цепи.