Упрощенная HTML-версия
38
ях низкого парциального давления кислорода принимают форму
серпа. Гемоглобин S отличается по ряду свойств от нормального
гемоглобина. После отдачи кислорода в тканях он превращается
в плохо растворимую форму и начинает выпадать в осадок в виде
веретенообразных кристаллоидов. Последние деформируют
клетку и приводят к массивному гемолизу.
Химический дефект при серповидно-клеточной анемии сво-
дится к замене в белке одной аминокислоты на другую. В норме в
-субъединицах тетрамерной структуры гемоглобина в шестом
положении со стороны N – конца находится глутаминовая кисло-
та, боковая группа которой имеет отрицательный заряд и харак-
теризуется высокой гидрофильностью. При серповидно-
клеточной анемии глутаминовая кислота заменена на гидрофоб-
ную аминокислоту – валин. Однако одной этой замены оказалось
достаточно не только для нарушения формы эритроцита, но и для
развития болезни.
Миоглобин
также относится к хромопротеинам. Это белок,
имеющий третичную структуру. Вторичная и третичная структу-
ра миоглобина и протомеров гемоглобина очень сходны. Функ-
ции миоглобина и гемоглобина одинаковы. Оба белка участвуют
в транспорте кислорода. Гемоглобин присоединяет кислород из
альвеолярного воздуха и доставляет его в ткани. Миоглобин при-
соединяет кислород, доставленный гемоглобином и служит про-
межуточным звеном в транспорте кислорода внутри клетки к ми-
тохондриям, а также для запасания кислорода в тканях, создавая
кислородный резерв, который расходуется по мере необходимо-
сти. В условиях интенсивной мышечной работы, когда парциаль-
ное давление кислорода в тканях падает, кислород освобождается
из комплекса с миоглобином и используется в митохондриях кле-
ток для получения энергии, необходимой для работы мышц.
1.6.2. Углевод-белковые комплексы
Это комплексы белков с небелковой частью, представлен-
ной углеводными компонентами.
Смешанные макромолекулы этого типа разделяют на: