Упрощенная HTML-версия
24
нения определённого размера: молекулы небольшого размера
входят в гранулы, а большие быстрее вымываются. Молекуляр-
ная масса рассчитывается ориентировочно. Буфер не задержива-
ется, а белок движется тем медленнее, чем меньше молекулярная
масса.
В основе следующего метода выделения белков лежит их
способность избирательно связываться с лигандами. Белки спе-
цифично узнают свои лиганды, что обусловлено комплементар-
ным строением определенного участка белка и лиганда.
Центр связывания лиганда называется активным центром.
Это свойство лежит в основе другого метода разделения белков –
аффинной хроматографии.
Белки имеют различную форму, но выделяют две основные
группы: глобулярные (шарообразные) и фибриллярные (верете-
нообразные). Глобулярные белки более компактны, в этих белках
гидрофильные группы расположены преимущественно снаружи, а
гидрофобные – внутри, образуя ядро.
Различия в первичной структуре белков, их конфигурации,
молекулярной массе, размерах определяют разнообразные свой-
ства белков. Можно выделить несколько групп физико-
химических свойств.
1.3.1. Электрохимические свойства белков
Белки являются
амфотерными полиэлектролитами
, т. е.
подобно аминокислотам они обладают кислотными и основными
свойствами. Эти свойства белка обусловлены электрохимической
природой R-радикалов аминокислот, входящих в состав белка.
Поскольку большая часть ионогенных и полярных групп радика-
лов находится на поверхности белковой глобулы, то именно они
определяют кислотно-основные
(амфотерные)
свойства белко-
вой молекулы. Кислые свойства белку придают аспарагиновая и
глутаминовая аминокислоты, диссоциация их карбоксильных
групп является источником отрицательных электрических заря-
дов на поверхности белковой молекулы. Основные свойства бел-
ку придают лизин, аргинин, гистидин, способные к протонирова-
нию и созданию на поверхности белковой молекулы положи-