Упрощенная HTML-версия
23
Связи, образующие четвертичную структуру менее прочные.
Под влиянием некоторых агентов происходит разделение белка
на отдельные субъединицы. При удалении агента субъединицы
могут вновь объединиться и биологическая функция белка вос-
станавливается. Так, при добавлении к раствору гемоглобина мо-
чевины он распадается на 4 составляющие его субъединицы, при
удалении мочевины структурная и функциональная роль гемо-
глобина восстанавливается.
1.3. ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВ
Первичная структура белков в значительной степени опреде-
ляет вторичную, третичную структуры и особенности четвертич-
ной структуры. В свою очередь, первичная и пространственная
структуры белков, их молекулярная масса, форма и размеры обу-
словливают их физико-химические свойства.
Молекулярная масса белков достаточно большая, поэтому
они относятся к высокомолекулярным соединениям. Молекуляр-
ная масса белков колеблется от 6 000 до 1 000 000 Дальтон и вы-
ше, она зависит от количества аминокислотных остатков в поли-
пептидной цепи, а для олигомерных белков, имеющих четвер-
тичную структуру – от количества входящих в них протомеров
(субъединиц).
Молекулярная масса некоторых белков составляет: инсулин –
5700Д,
Пепсин – 35 000Д, гемоглобин – 65 000Д.
Молекулярную массу белка можно определить по скорости
седиментации при ультрацентрифугировании, т.е. при ускорении
100000–500000 G. На основании этого определяют коэффициент
седиментации, который обозначают S (в честь шведского ученого
Сведберга). Он предложил за единицу коэффициента седимента-
ции величину 10
–13
. Молекулярная масса большинства белков ко-
леблется в пределах 1–20S.
Другим методом определения молекулярной массы является
метод гельфильтрации (молекулярное просеивание). Использу-
ются искусственно созданные гранулы, имеющие поры (гранулы
СЕФАДЕКСА). Внутрь гранулы могут проникать только соеди-