Упрощенная HTML-версия
Базальная мембрана капилляров слизистой оболочки десны содер
жит коллаген IV типа. Эндотелиальные клетки капилляров вырабаты
вают коллаген VIII типа .
Преимущественно коллаген I типа входит в состав связочного аппа
рата и соединительнотканной капсулы височно-нижнечелюстного су
става (ВНЧС). Коллагеновые белки II типа составляют около 50%
массы сухого вещества суставного хряща.
Внутрисуставной диск ВНЧС состоит из волокнистого хряща, в со
ставе которого коллаген II типа (до 40%) и IX типа, который сшивает
коллагеновые волокна (до 8— 10%).
Соотношение между содержанием коллагена различного типа в ор
ганизме в целом и в отдельных его органах и системах меняется в те
чении жизни и характеризует физиологические процессы развития и
старения организма.
Наследственная патология соединительной ткани связана с наруше
нием биосинтеза, вследствие мутаций в генах, ответственных за фор
мирование первичной структуры коллагена, компонентов экстрацел
люлярного матрикса, а также многочисленных ферментов, принимаю
щих участие во внутри и внеклеточном созревании коллагена, фибрил-
логенезе, образование коллагеновых волокон, а также с нарушением
биодеградации коллагеновых структур [75].
О характере мутации косвенно позволяет судить тип наследования
дефекта. Аутосомно-доминантно наследуются заболевания, обусло
вленные генетическими дефектами первичной структуры коллагена.
Аутосомно-рецессивно или Х-сцепленно наследуются заболевания,
возникающие из-за нарушения состояния ферментов, участвующих во
внутри- и внеклеточном созревании коллагена [51, 75].
Для наследственных заболеваний соединительной ткани характерен
выраженный клинический полиморфизм, который связан со специфи
кой мутационных повреждений. В основе конкретной клинической
формы ДСТ может лежать множество молекулярных дефектов или ко
личественное изменение полноценных компонентов экстрацеллюляр
ного матрикса, а также и ферментов, участвующих в их биосинтезе и
фибриллогенезе [20, 75]. Мутации генов, кодирующих синтез и про
странственную организацию коллагена, приводят к аномалиям после
довательности аминокислот в белках, изменению ферментного расще
пления проколлагена и превращения его в коллаген. Происходит нару
шение перекрестных связей, количественные изменения коллагена в
отдельных участках тканей, нарушение взаимодействий между ионами
в процессе организации и укреплении молекул и волокон коллагена,
8