Упрощенная HTML-версия
ЕЕ ПРИМЕНЕНИЕ
Основными формами иммунного ответа на попадание антигена в организм являются:
биосинтез антител, образование клеток иммунной памяти, реакция гиперчувствительности
немедленного типа, реакция гиперчувствительности замедленного типа, иммунологическая
толерантность, идиотип – антиидиотипические отношения.
Для гуморального иммунитета характерна выработка специфических антител
(иммуноглобулинов).
Антитела – специфические белки гамма-глобулиновой природы, образующиеся в
организме в ответ на антигенную стимуляцию и способные специфически взаимодействовать
с антигеном (in vivo, in vitro). В соответствии с международной классификацией
совокупность сывороточных белков, обладающих свойствами антител, называют
иммуноглобулинами
.
Уникальность антител заключается в том, что они способны специфически
взаимодействовать только с тем антигеном, который вызвал их образование.
Иммуноглобулины (Ig) разделены в зависимости от локализации на три группы:
– сывороточные Ig (в крови);
– секреторные Ig (в секретах – содержимом желудочно-кишечного тракта,
слезном секрете, слюне, особенно – в грудном молоке) обеспечивают
местный иммунитет
(иммунитет слизистых);
– поверхностные Ig (на поверхности иммунокомпетентных клеток, особенно В-
лимфоцитов).
Любая молекула антител имеет в структуре мономеры (имеют Y-образную форму
рогатки) и состоит из двух тяжелых (Н) и двух легких (L) цепей, связанных дисульфидными
мостиками. Каждая молекула антител имеет два одинаковых антигенсвязывающих фрагмента
Fab (fragment antigen binding), определяющих антительную специфичность, и один Fc
(fragment constant) фрагмент, который не связывает антиген, но обладает эффекторными
биологическими функциями. Он взаимодействует со «своим» рецептором в мембране
различных типов клеток (макрофаг, тучная клетка, нейтрофил).
Концевые участки легких и тяжелых цепей молекулы иммуноглобулина вариабельны
по составу (аминокислотным последовательностям) и обозначаются как VL и VH области. В
их составе выделяют гипервариабельные участки, которые определяют структуру
активного
центра антител (антигенсвязывающий центр или паратоп).
Именно с ним взаимодействует
антигенная детерминанта (эпитоп) антигена. Антигенсвязывающий центр антител
комплементарен эпитопу антигена по принципу «ключ – замок» и образован
гипервариабельными областями L- и Н-цепей. Антитело свяжется антигеном (ключ попадет в
замок) только в том случае, если детерминантная группа антигена полностью вместится в
щель активного центра антител.
Легкие и тяжелые цепи состоят из отдельных блоков –
доменов
. В легких (L) цепях –
два домена – один вариабельный (V) и один константный (C), в тяжелых (H) цепях – один V
и 3 или 4 (в зависимости от класса иммуноглобулина) C домена.
Существуют легкие цепи двух типов – каппа и лямбда, они встречаются в различных
пропорциях в составе различных (всех) классов иммуноглобулинов.
Выявлено
пять классов тяжелых цепей –
альфа (с двумя подклассами), гамма (с
четырьмя подклассами), эксилон, мю и дельта. Соответственно обозначению тяжелой цепи
обозначается и класс молекул иммуноглобулинов – А, G, E, M и D.
Именно константные области тяжелых цепей, различаясь по аминокислотному составу
у различных классов иммуноглобулинов, в конечном результате и определяют
специфические свойства иммуноглобулинов каждого класса.